Comment une protéine se replie-t-elle ? L’hélice alpha et le feuillet bêta

Lorsque la protéine est impliquée, elle doit sortir presque toute l'eau, de sorte que les chaînes latérales grasses peuvent se rencontrer efficacement, ce qui est un problème, car les atomes polaires doivent trouver des partenaires qui ont des charges correspondantes à l'intérieur de la protéine impliquée, sinon la protéine ne sera pas impliquée. D'abord, les parties de la protéine peuvent former une structure appelée alpha helix, auquel cas la colonne vertébrale de la protéine s'enveloppera, et cette géométrie de contournement fait les atomes d'oxygène dans les groupes de peptide correspond directement aux atomes d'hydrogène des groupes de peptide dans les quatre brins d'amino le long de la chaîne formant des liaisons d'hydrogène. Dans cette structure, la colonne vertébrale de la protéine est comme la plaque de pliage, en haut et en bas, et les atomes de peptide se fixent à la surface de la pente selon la direction de la chaîne, puis la chaîne roule en arrière. Les escargots et les plaques sont définis comme la structure secondaire des protéines. Une protéine typique a 40 à 50 pour cent des résidus aminés contenus dans ces escargots ou plaques. Les acides restants entreront entre les sections de la structure secondaire ou formeront des structures irrégulières. Les hélices et les plaques sont empilées l'un contre l'autre pour former, dans la plupart des cas, une protéine sphérique, la façon dont les éléments de la structure secondaire sont empilés est appelée la structure tertiaire de la protéine, et la force motrice de l'hélix et l'empilage de la plaque provient de la nature huileuse de nombreux acides aminés. Comme les huiles séparées de l'eau par une couche distincte, les chaînes hydrophobes se combinent pour former une zone exempte d'eau dans la protéine. Cependant, rappelez-vous que certaines chaînes latérales de protéines sont polarisées ou chargées et préfèrent rester dans l'eau, d'où l'information qui conduit une protéine particulière à se plier dans une structure spécifique, comme le modèle de chaînes latérales polarisées ou huileuses dans la séquence d'acide aminé. Un autre facteur qui contribue également au pliage des protéines est que dans toutes les protéines intégrées, certaines des chaînes polaires sont intégrées dans une structure hydrophobique. Si les atomes polaires ne peuvent pas trouver un partenaire avec lequel former des liaisons d'hydrogène, alors l'équilibre des protéines est perturbé, mais dans la plupart des protéines, environ 90% des chaînes polaires intégrées forment des liaisons d'hydrogène avec les atomes de la structure des protéines ou avec d'autres chaînes latérales. Plus: https://braheen.com/publications/صندوق-داروين-الأسود-تحدي-الكيمياء-الحيوية-للتطور — Source: publié sur la page "centre du cerveau" de facebook